News Release

La doble vida secreta de la histona H3 como enzima reductasa de cobre

Peer-Reviewed Publication

American Association for the Advancement of Science (AAAS)

En un estudio que revisa los orígenes de las histonas, los investigadores informan de que estas proteínas, conocidas por el empaquetamiento del ADN, podrían tener sus raíces evolutivas en la vida temprana como ayuda para mantener el uso de metales como el cobre, fundamentales para realizar procesos biológicos, pero que se volvieron tóxicos para los eucariotas en su adaptación a la oxigenación global. Las proteínas histonas son proteínas básicas presentes en todas las formas de vida eucariota. De manera similar a un carrete, forman las estructuras alrededor de las cuales se enrolla el ADN. Sin histonas, las extremadamente largas moléculas genómicas de la vida no podrían encajar dentro de núcleos celulares pequeños como los cromosomas. La presencia de histonas simples en las arqueas (que constituyen los ancestros de toda vida celular compleja) sugiere unas tempranas raíces evolutivas. Sin embargo, su función en estas formas de vida no es bien entendida. Utilizando una serie de enfoques que van desde la bioquímica in vitro hasta el análisis genético y molecular in vivo, Narsis Attar y sus colegas descubrieron una función previamente desconocida del tetrámero de histona H3-H4. Attar et al. identificaron que el tetrámero H3-H4 también actúa como enzima oxidorreductasa para el cobre, un elemento esencial para toda la vida. Sin embargo, en la naturaleza el cobre se presenta de manera más común en una forma tóxica para los organismos que utilizan oxígeno. La recientemente descubierta actividad reductasa de H3-H4 hace que el nocivo estado de oxidación del cobre sea seguro para su uso en el interior de las células. Los resultados sugieren que las histonas pueden haber evolucionado originalmente en la vida anaeróbica como una forma de adaptación a entornos oxigenados, en lugar de para la compactación del ADN. En un artículo de Perspective relacionado, Johannes Rudolph y Karolin Luger consideran los hallazgos del estudio como "potencialmente capaces de transformar el paradigma", en especial con respecto a la evolución de las histonas y su posterior adopción para la compactación de ADN. "Quizá el papel original de las proteínas histonas fuera proteger contra la toxicidad del oxígeno en respuesta al aumento en las concentraciones de este elemento que permitieron la evolución de eucariotas y organismos multicelulares", escriben Rudolph y Luger, apuntando que la caracterización adicional de la función histona de los organismos arqueológicos es necesaria para comprender mejor sus roles no genómicos.

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